DSpace Repository

Самоподобие потоков укладки белков

Show simple item record

dc.contributor.author Калгин, И. В.
dc.contributor.author Чекмарев, С. Ф.
dc.date.accessioned 2014-12-12T20:47:22Z
dc.date.available 2014-12-12T20:47:22Z
dc.date.issued 2012
dc.identifier.citation Калгин И. В., Чекмарев С. Ф. Самоподобие потоков укладки белков // Вестник НГУ. Серия: Физика. – 2012. – Т. 7. – Вып. 4. – С. 136-141. – ISSN 1818-7994. ru_RU
dc.identifier.issn 1818-7994
dc.identifier.uri http://lib.nsu.ru:8081/xmlui/handle/nsu/4022
dc.description.abstract Проблема укладки белка в функциональное (нативное) состояние – одна из центральных проблем молекулярной биологии, привлекающая внимание биологов, физиков и химиков в течение многих лет. Особый интерес представляют общие закономерности процесса укладки, поскольку механизмы укладки разных белков могут сильно различаться. Ранее, при исследовании процесса укладки fyn SH3 домена, нами было обнаружено, что при всем многообразии и сложности поведения индивидуальных траекторий укладки, потоки вероятностей укладки обладают выраженным свойством самоподобия, причем распределение потоков носит фрактальный характер. В данной работе мы исследуем это явление на примере другого белка– beta3s, который существенно отличается от fyn SH3 домена как по структуре, так и по кинетике укладки. Кроме того, в отличие от fyn SH3, для которого использовалось огрубленное представление, мы проводим моделирование на атомном уровне разрешения. Показано, что свойства самоподобия и фрактальности потоков укладки хорошо выражены и в этом случае, что дает основание предполагать, что они являются характерными для динамики укладки белков. ru_RU
dc.description.abstract The problem of how a protein folds into its functional (native) state is one of the central problems of molecular biology, which attracts the attention of researchers from biology, physics and chemistry for many years. Of particular interest are general properties of the folding process, because the mechanisms of folding of different proteins can be essentially different. Previously, in the study of folding of fyn SH3 domain, we found that despite all the diversity and complexity of individual folding trajectories, the folding flows possess a well pronounced property of self-similarity, with a fractal character of the flow distributions. In the present paper, we study this phenomenon for another protein – beta3s, which is essentially different from the SH3 domain in its structure and folding kinetics. Also, in contrast to the fyn SH3 domain, for which a coarse-grained representation was used, we perform simulations on the atomic level of resolution. We show that the self-similarity and fractality of folding flows are observed is this case too, which suggests that these properties are characteristic of the protein folding dynamics. ru_RU
dc.language.iso ru ru_RU
dc.publisher Новосибирский государственный университет ru_RU
dc.subject динамика укладки белков ru_RU
dc.subject моделирование ru_RU
dc.subject потоки укладки ru_RU
dc.subject самоподобие ru_RU
dc.subject фрактальность ru_RU
dc.title Самоподобие потоков укладки белков ru_RU
dc.title.alternative Self-similarity of protein folding flows ru_RU
dc.type Article ru_RU


Files in this item

This item appears in the following Collection(s)

Show simple item record

Search DSpace


Advanced Search

Browse

My Account